RESONANCIA MAGNÉTICA NUCLEAR
Responsable científico: Yolanda Pérez
La función principal del Servicio de RMN es ofrecer los recursos y personal necesarios para la adquisición de espectros de RMN a los investigadores del IQAC. Sus servicios también están disponibles para investigadores externos de universidades o centros públicos y empresas privadas.
Yolanda Pérez
Responsable científico
yolanda.perez@iqac.csic.es
Naiara Solozabal
Técnico Superior
naiara.solozabal@iqac.csic.es
The Facility has the following lines of expertise:
- Análisis de moléculas pequeñas
- Caracterización estructural
- Análisis de mezclas/RMN de Difusión
- Análisis cuantitativo
- RMN dinámica
- Estudios de proteínas y péptidos
- Estudios estructurales
- Experimentos de doble/triple resonancia para péptidos/proteínas (<20 KDa).
- Caracterización de interacciones proteína-molécula pequeña
- Estudios estructurales
- Espectros de RMN de células (“in vitro”), extractos de células y metabolómica por RMN
Análisis de rutina
- Experimentos de 1H NMR, incluyendo procesamiento básico e integración.
- Experimentos de 31P NMR, 13C NMR y 19F NMR.
- Experimentos 2D 1H-1H y 1H-13C de rutina, como COSY, NOESY, HSQC, HMBC, …
Estudios avanzados
- Elucidación estructural y control de calidad en química sintética mediante RMN 1D/2D en disolución.
- Implementación de nuevos métodos de RMN.
- Cribado de fármacos por RMN (“Drug Screening”) y estudios Estructura-Actividad (SAR).
- Espectros de células (“in vitro”), extractos de células y metabolómica por RMN.
- Experimentos de Difusión y DOSY.
- Experimentos de doble/triple resonancia para péptidos/proteínas pequeñas.
Acceso a los servicios
- El personal del Servicio ofrece servicios de asesoramiento científico-técnico en RMN (procesamiento, interpretación de datos, diseño de eexperimentos).
- También colaboramos en proyectos de investigación, participando a nivel científico en la aplicación de metodologías avanzadas de RMN.
Equipos y Recursos Disponibles
Bruker Ascend 400 MHz (9.4 T) con sonda iProbe a temperatura ambiente y cargador SampleXPress
Este es el instrumento para la adquisición automática de experimentos de RMN homo y heteronucleares. El espectrómetro cuenta con una consola AVANCE NEO, una sonda iProbe a temperatura ambiente, una unidad de control de temperatura BCU-I y un cambiador automático de muestras SampleXPress, con capacidad para 60 tubos de RMN. El espectrómetro utiliza el software TopSpin 4.1 en un equipo Linux.
Este equipo fue adquirido con una ayuda FEDER EQC2018-004579-P.
Bruker AVANCE IIIHD 500 MHz (11.7440 T) con Criosonda TCI y cargador SampleXPressLite.
Este sistema es el espectrómetro de RMN más adecuado para las muestras más exigentes: estudios de metabolómica, biomoléculas (proteínas < 20 KDa, péptidos y ácidos nucleicos) y experimentos de 1H y 13C de rutina para moléculas pequeñas a bajas concentraciones de muestra. El espectrómetro está equipado con una consola AVANCEIIIHD con tres canales de radiofrecuencia, gradientes-z (55 G/cm) y una criosonda de detección inversa TCI (1H, 13C and 15N). El espectrómetro utiliza el software Topspin 3.7.
Este equipo fue adquirido con una ayuda MINECO (MINECO-FEDER CSIC13-4E-2076).
El Servicio de RMN utiliza una variedad de aplicaciones de software para el procesamiento de datos y preparación de informes: TOPSPIN, MestRENova, MSpin, CCPN, Bruker Amix/BBIOREFCODE, ChemOffice, …
Publications
- Pseudopeptidic host adaptation in peptide recognition unveiled by ion mobility mass spectrometry-
Lucia Tapia, Yolanda Pérez, Jordi Solà, Santiago V. Luis, Ignacio Alfonso and Cristian Vicent
Analyst, 2022,147, 5546-5556
- Dynamic Combinatorial Optimization of In Vitro and In Vivo Heparin Antidotes-
Daniel Carbajo, Yolanda Pérez, Marta Guerra-Rebollo, Eva Prats, Jordi Bujons, and Ignacio Alfonso
J. Med. Chem. 2022, 65, 4865−4877
- pH‐Dependent Chloride Transport by Pseudopeptidic Cages for the Selective Killing of Cancer Cells in Acidic Microenvironments-
Tapia, L., Pérez, Y., Bolte, M., Casas, J., Solà, J., Quesada, R., Alfonso, I.
Angewandte Chemie - International Edition, 58 (36), pp. 12465-12468. 2019
- Compression of multidimensional NMR spectra allows a faster and more accurate analysis of complex samples-
Puig-Castellvi, F., Perez, Y., Piña, B. Tauler, R. and Alfonso, I.
Chem Commun. 54 (25), 3090-3093, 2018.
- Reversible Self-Assembly of Water-Soluble Gold (I) Complexes-
Aguiló, E., Moro, A..J., Gavara, R., Alfonso, I., Perez, Y., Zaccaria, F., Rodriguez, L.
Inorg Chem. 57(3), 1017-1028, 2018.
- Structural study of a new HIV‐1 entry inhibitor and interaction with the HIV‐1 fusion peptide in dodecylphosphocholine micelles-
Perez, Y., Gomara, M.J., Yuste, E., Gomez-Gutierrez, P., Perez, J.J, Haro, I. Chemistry-A European J. 23(48), 11703-11713, 2017.
- The Unique Domain Forms a Fuzzy Intramolecular Complex in Src Family Kinases-
Arbesu, M., Maffei, M., Cordeiro, T.N., Teixeira, J.M.C., Perez, Y., Bernado, P., Roche, S. , Pons, M. Structure 15, 630-640, 2017.
- Cationic peptides and Peptidomimetics bind glycosaminoglycans as potential Sema3A pathway inhibitors-
Corredor, M., Bonet, R., Moure, A., Domingo, C., Bujons, J., Alfonso, I., Perez, Y. and Messeguer, A. Biophys J. 110 (6), 1291-1303, 2016.
- Supramolecular protection from the enzymatic tyrosine phosphorylation in a polypeptide-
Faggi, E., Perez, Y., Luis, S.V. and Alfonso, I. Chem Commun. 52 (52), 8142-8145, 2016.
- Galacto configured N-aminoaziridines: a new type of irreversible inhibitor of β-galactosidases-
Alcaide, A., Trapero, A., Perez, Y. and Llebaria A.
Org & biomolec chem 13 (20), 5690-5697, 2015. - Conjugation of cell-penetrating peptides with poly (lactic-co-glycolic acid)-polyethylene glycol nanoparticles improves ocular drug delivery-
Vasconcelos, A., Vega, E., Perez, Y., Gomara, M.J., Garcia, M.L. and Haro, I. Int J Nanomedicine 10, 609-631, 2015.
- A cyclic GB virus C derived peptide with anti-HIV-1 activity targets the fusion peptide of HIV-1-
Galatola, R., Vasconcelos, A., Perez, Y., Cruz, A., Pujol, M., Alsina, M.A., Gomara, M.J. and Haro, I.
Eur J Med Chem. 2014 86, 589-604.
- Lipid binding by the Unique and SH3 domains of c-Src suggests a new regulatory mechanism-
Perez, Y., Maffei, M., Igea, A., Amata, I., Gairí, M., Nebreda, A.R., Bernadó, P. and Pons, M. Scientific reports 3, 1295, 2013.
- Lipid binding by disordered proteins-
Perez, Y., Maffei, M., Amata, I., Arbesu, M. and Pons, M. Protocol Exchange 10, 2013.
